Метод магнитно-резонансной томографии, широко применяемый при исследовании органов тела, обеспечивает пространственное разрешение 0,1 мм. Исследователям из Швейцарии и Германии удалось увеличить этот показатель более чем в миллион раз, продемонстрировав наблюдение отдельных молекул. С помощью разработанной технологии учёные рассчитывают изучать структуру молекул белка.
Принцип действия магнитно-резонансной томографии основывается на измерении отклика ядер атомов водорода на возбуждение, осуществляемое электромагнитными волнами в постоянном магнитном поле высокой напряжённости. Технология применяется уже несколько десятилетий и достигла зрелости, разрешение приборов составляет порядка 0,1 мм и не улучшалось в последние годы. Тем удивительнее прорыв, который осуществила научная группа из Швейцарской высшей технической школы Цюриха и Лейпцигского университета во главе с профессором Кристианом Дегеном (Christian Degen).
В приборах МРТ, используемых в лечебных заведениях, намагниченность атомных ядер в человеческом теле измеряется индуктивно при помощи электромагнитной катушки. Для улучшения разрешения исследователи в своих экспериментах вместо катушки использовали оригинальный датчик на основе алмаза, считывая полученные с него данные методом флуоресцентной микроскопии.
Датчик представляет собой алмазный кристалл с примесями в виде азот-вакантных центров. Примеси представляют собой замену двух атомов углерода в кристаллической решётке алмаза на один атом азота. Азот-вакантный центр является одновременно флуоресцирующим и магнитным, и тем самым прекрасно подходит для исключительно точного измерения магнитного поля.
В рамках эксперимента исследователи подготовили образец алмаза размером примерно 2×2 мм, в котором азот-вакантные центры располагались лишь несколькими нанометрами ниже поверхности. В результате измерений оказалось возможным в некоторых случаях подтвердить наличие других магнитных атомных ядер в непосредственной близости. «Затем квантовая механика обеспечила элегантное подтверждение того, было ли детектировано отдельное ядро или же кластер из нескольких атомов водорода», — утверждает Деген. На основании собранных данных учёные смогли локализовать водородные ядра относительно азот-вакантных центов с точностью лучше одного ангстрема (0,1 нм).
Авторы работы надеются, что созданная ими технология поможет получить информацию о пространственной структуре биомолекул, в частности, белков. В настоящее время для изучения структуры белка обычно используется рентгеновская кристаллография. Этот метод требует выращивания кристаллов, состоящих из миллиардов идентичных молекул. Однако, кристаллизация белков зачастую очень сложна, а иногда и вовсе невозможна. Если швейцарские физики смогут достичь своей цели, для определения структуры будет в принципе достаточно единственной молекулы.